Механизм включения Se-Cys в нее тот же, что и в GPX-I. Согласно

Механизм включения Se-Cys в нее тот же, что и в GPX-I. Согласно недавно полученным данным, большие количества GPX-II входят в состав сперматид млекопитающих в виде модифицированного полимеризованного матрикса, обладающего по-видимому определенной структурной функцией. Рассматриваемый селенопротеин, наряду с вышеупомянутым 17-кД белком, таким образом, играет важную роль в процессе сперматогенеза. Глутатионпероксидаза III (GPX-III) – это фермент, циркулирующий в плазме крови.

Это тетрамер из 4 субъединиц по 23 кД, однако в отличие от GPX-I, GPX-III является гликопротеином. Местом синтеза GPX-III является печень (гепатоциты), а также слизистая обо-лочка тонкой кишки. В последнее время в тканях позвоночных была обнаружена глутатионпероксидаза IV (GPX-IV), по своей специфичности тождественная GPX-II, но отличающаяся от нее по своей первичной последовательности. Экспрессия этого фермента, так же как и GPX I-III, является селензависимой. В составе гранулоцитов человека недавно был идентифицирован селенопротеин, представляющий собой пероксидазу, для которой донором водорода является не глутатион, а различные органические восстановители, в частности, о-дианизидин. Белок состоит из 2 идентичных субъединиц по 15 кД, и селен входит в их состав в виде селеноцистеина.

Селенопротеин Р был открыт в 1977 г., а выделен в чистом виде и подробно изучен в 1987 году. Белок циркулирует в плазме крови; его биосинтез осуществляется, по-видимому, в ряде органов, включая легкие, почки, печень, сердечную мышцу и др. Молекулярная масса основной изоформы селенопротеина Р – 57 кД, и в его составе – 10 или 11 атомов селена. Присутствующий в сыворотке крови крысы селенопротеин Р представлен основной (57 кД) и дополнительной, “укороченной” с С-конца изоформами. Каждая из них, в свою очередь, подразделяется на 2-3 субфракции, различающиеся своими углеводными компонентами. Нормальная концентрация селенопротеина Р в плазме – 51+-4 мкг/мл; при глубоком дефиците селена она падает ниже 5 мкг/мл. Биологической функцией селенопротеина Р, по современным представлениям, является, во-первых, защита организма от воздействия перекисей (оксидантного стресса), осуществляемая по иному механизму, нежели в случае глутатионопероксидаз.

Во-вторых, данный белок выступает в роли агента, способствующего нейтрализации токсического действия тяжелых металлов (Pb, Hg). Недавно был выделен, охарактеризован и полностью секвенирован селенопротеин W. Это небольшой белок (M=9,5 кД), экспрессированный, главным образом, в мышечной ткани. Предполагается, что селенопротеин W, подобно селенопротеину Р, обладает функци-ей антиоксиданта, но не в кровотоке, а на тканевом уровне. В 1991 г было доказано, что один из важных ферментов, ответственных за обмен тироидных гормонов- 5’- йодтиронин дейодиназа щитовидной железы типа I является селеноэнзимом.

Механизм включения Se-Cys в нее тот же, что и в GPX-I. Согласно

Категория: Наша Медицина  Метки:
Вы можете следить за комментариями с помощью RSS 2.0-ленты. Комментарии и пинги к записи запрещены.

Комментарии закрыты.