Соединения неорганического Se обладают сравнительно

Соединения неорганического Se обладают сравнительно низким порогом токсичности ввиду ограниченных возможностей утилизации их главного токсического метаболита – селеноводорода (аниона гидроселенида). Неорганический селен в организме человека и животных может включаться в селеноци-стеин, но никогда не включается в селенометионин. Селен, поступая в организм в виде селенита или селенсодержащих аминокислот, включается в большое число белков – селенопротеинов.

Современная классификация разделяет все селенопротеины на 3 группы. 1). Неспецифические тканевые селенсодержащие белки. К ним относится селеногемоглобин и многие другие, в которые включается метка при введении в организм – Met. Их роль в депонировании органического селена была рассмотрена выше. 2). Селенсвязывающие протеины, активно соединяющиеся с селеном при его поступлении в неорганической форме.

Их главной особенностью является отсутствие экспрессии их синтеза в широком диапазоне доз селена диеты (от 0,02 до 2 мг/кг). У млекопитающих в их числе – 17 кД селенопротеин спермы, 14 кД связывающий жирные кислоты белок и 56 и 58 кД тканевые селенопротеины. Высказывается предположение, что селен может быть присоединен в некоторых из белков этого класса посредством образования смешанной селенсуль-фидной (Se-S) связи. Количество включаемого селена на моль белка в определенных пределах произвольно, но не может превосходить некоторого максимума.

Биологическая роль селенсвязывающих белков, помимо того, что они могут в ограниченных пределах служить депо неорганического селена в тканях, точно не установлена. Предполагается, однако, что 17 кД белок ответственен за поддержание жизнеспособности сперматозоидов, а 56 кД белок печени участвует в предотвращении развития опухолей под действием химических канцерогенов. Считается, что селен, включающийся в эти белки, может проявлять функции своеобразной простетической группы при реализации этих видов активности. 3). Селен-специфические селенопротеины. Надежно идентифицировано и выделено в чистом виде (по состоянию на 2000 г.) от 10 до 12 селен-специфических селенопротеинов эукариот . Их общей особенностью является, во-первых, строго стехиометрическое ковалентное включение селена (и всегда в виде селеноцистеина) в строго определенные места в полипептидной цепи и, во-вторых, особый характер экспрессии под воздействием селена пищи. При глубоком дефиците селена (менее 0,02 мг/кг диеты) синтез этих белков глубоко подавлен, причем, как правило, отсутствует не только активная форма фермента, но и антигенный полипептид и его мРНК.

Соединения неорганического Se обладают сравнительно

Категория: Наша Медицина  Метки:
Вы можете следить за комментариями с помощью RSS 2.0-ленты. Комментарии и пинги к записи запрещены.

Комментарии закрыты.